Proteine

Proteinabbau

26 S Proteasom: Schredder für Proteine:

  • 19 S Kappe (oben und unten): bindet Protein, das zerstört werden soll, entfaltet Zielbereiche mit ATP-Verbrauch
  • 20 S Zentralzylinder (dazwischen): innen mit Proteaseaktivität: hindert Aktion bei keinen-Zielregionen

Funktion, Ablauf:

  • AAA Proteine entfalten Zielbereich (target) unter ATP-Verbrauch
  • target-Protein mit Polyubiqutin-Kette in obere Kappe
    -> Polyubiquitin-Signal für "fressen"-> Posttranskriptionsmodifikation
    -> von Protein ab
  • Protein läuft durch Zylinder, in Protease-Region wird es geschnitten -> kurze Peptide (7 AS) kommen unten raus

Poly-ubiquitinierung als Zerstörungs-Signal:

  • E1 mit SH : Ubiquitin-Aktivierungs-Enzym
    -> ATP->AMP+2P, Ubiquitin daran
  • E1 mit Ubiquitin
    -> bindet Ubiquitin-Ligase
  • an E1: E2 mit SH, daran E3
    ->E1 ab 
    ->nun Ubiquitin an E2
    => Ubiquitin-Ligase mit Ubiquitin
  • ε-Aminogruppe an Lysin-Seitenkette und Abbau-Signal am target-Protein
    -> an Komplex
    -> erstes Ubiquitin von E2 an target-Protein 
  • dann immer E1 mit Ubiquitin daran, gibt Ub. daran -> target-Protein mit Polyubiquitin-Kette

    E1: Ubiquitin-Aktivierunge-Enzym
    E2: Ubiquitin-Paarungs-Enzym
    E3: Ubiquitin-Ligase 

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