Physiologie

Lunge

  • Sauerstoffbindungskurve

  • Kooperativer Effekt: O2 lagert sich an eine bindungsstelle an, Konformationsänderung, Anlagerung von O2 an die anderen Stellen wird erleichtert
  • Dadurch s-förmiger Verlauf
  • Kurve zeigt Abhängigkeit der Sauerstoffsättigung vom art pO2
  • Sättigung im venösen Blut immernoch ca 75%
  • Sättigung fetale Hb geringer, in V umbilicalis ca 80%, in A umbilicalis ca 60%
  • In Lunge: Abfall alveolärer pO2 zunächst kein egroße Auswirkung auf O2-Sättigung, erst wenn kritischer Wert überschritten wird fällt Sättigung ab
  • Im Gewebe: Sauerstoffabgabe erleichtert, wenn erhöhter O2-Bedarf besteht (also kapillärer pO2 unter 40mmHg) gibt Hb leicht O2 ab
  • S-Form unterscheidet Bindungskurve Hb von Myoglobin (O2-Kurzzeitspeicher im Muskel)
  • Myoglobin: nur eine Bindungsstelle, hyperbelförmig
 
  • Beeinflussung O2-Bindungskurve
    • Rechtsverschiebung
      • Affinität Hb für O2 nimmt ab, also Sättigung geht runter
      • Leichtere Abgabe im Gewebe
      • Ursachen
        • Anstieg: 2,3 BPG (stabilisiert T), Temp, H+, pCO2
        • Senkung pH
      • Erleichtert Desoxygenierung Hb im Gewebe
    • Linksverschiebung
      • Zunahme Auerstoffaffinität
      • Durch Senkung pCO2, H+, 2,3 bpg, Temp, Anstieg pH
      • O2-Abgabe im Gewebe erschwert
      • Yakima-Hb: Mutation, gesteigert O2 Affinität, mehr Thrombosen, BHD

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