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Enzymtechnologie

Was sind katalytische Antikörper?

Man hat im Laufe der Zeit auch versucht bestimmte Enzyme zu entwickeln, die nicht auf traditionellen, natürlich vorkommenden beruhen.

Biespiel dafür:
Abzyme (Antibody + Enzyme)
 
 
Erstmals 1986 von Richard A. Lerner beschrieben
  • Hoch spezifisch, aber Katalyseraten meist noch vergleichsweise niedrig.
  • Screening mit Haptenen (keine vollständige Antigene)
    • Substanzen die dem Übergangszustand ähneln (Transition-State-Analogo)

  • erstes Beispiel war die  Ester-Hydrolyse.
    • Hydrolyse eines Carbonatesters durch AKIVCAT2-6
    • Steigerung der Umsatzrate: 104-fach

Alternative Beschreibung:
  • Erhöhte Substatspezifität gegenüber normalen Enzymen
    • Setzten nur ein einziges Substrat um
  • Binden an den Übergangszustand des Substrat bei einer bestimmten Reaktion
  • Katalyseraten vergleichsweise niedrig → noch nicht geeignet für Großeinsatz
  • Katalysieren für Reaktionen, für die keine Katalysatoren bekannt sind
    • z.B. Hydrolyse von Arylcarbamat oder Diels-Alder-Reaktionen
 
Zusätzliche Info:
monoklonale Antikörper, mit enzymatischer Aktivität, die chemische Reaktionen spezifisch katalysieren.

Das Prinzip der Katalyse durch Enzyme beruht darauf, dass die Aktivierungsenergie des Übergangszustands der katalysierten Reaktion herabgesetzt wird. Der Übergangszustand wird dabei durch spezifische Wechselwirkungen zwischen den funktionellen Gruppen im aktiven Zentrum des Enzyms mit den entsprechenden Gruppen des Substrats stabilisiert.

Es ist daher vorstellbar Abzyme herzustellen, indem Analoga des Übergangszustands als Antigene verwendet werden Dazu werden Haptene eingesetzt, die nicht nur die Konformation des ÜZ der betreffenden Reaktion nachahmen.


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