Design ofg Biological Molecules and Systems

Serinproteasen -> Allgemeines und katalysierte Reaktion

- Unterfamilie der Peptidasen
- katalytische Triade besteht aus Asp, His, Ser
 
- grundsätzlich spalten Serinproteasen das Substrat an ihrer Peptidbindung:
 
 
- der eigentliche Mechanismus ist jedoch zweischrittig:
 
- Serin hat CH2-OH-Gruppe am Ende -> das H-Atom wird angezogen von der basischen AS Histidin (freies Elektronenpaar im Imidazolring)
- haben ein Oxyanionen-Loch -> während der Hydrolyse bildet sich ein tetraedisches Übergangsprodukt aus dem aktiven Serinrest und dem Substrat
- mit einem anionischen Sauerstoff am Substrat
- Oxyanionenloch stabilisiert diese negativ geladene Form des Sauerstoffs (Übergangszustand des Substrates) und senkt somit die Aktivierungsenergie
- durch die tetraedische Form können Wasserstoffbrückenbindungen ausgebildet werden
- dadurch hat das Zwischenprodukt eine höhere Affinität zum Enzym als das Ausgangssubstrat
 
- sie sind nicht absolut Substrat-spezifisch
- sie haben eine spezifische Bindungstasche
- sie erkennen ein Peptid

Diskussion